水蛭素为灰白或白色小片或粉末，等电点pH3．9，易溶于水，不溶于乙醇、丙酮等。由于结构中含二羧酸比例较高 ，水溶液显酸性 ,性稳定，室温下在水中可稳定6个月。提高溶液的pH，稳定性则降低。番木瓜蛋白酶，胃蛋白酶可使其失去活性。

水蛭素的药理实验证明：水蛭素具有强力抑制凝血酶的作用，属于高效的抗凝剂和抗栓剂。实验证明，水蛭素对凝血酶的抑制作用具有很高的选择性和特异性，它仅作用于凝血系统中的一种因子，即凝血酶，并不干扰其它体液或细胞因子，其抑制作用也不需要其它凝血因子或血浆成分参与。水蛭素与凝血酶有很高的亲合力，1 g水蛭素可中和5 g的凝血酶或相当于1：lmol比和凝血酶结合形成复合物 。凝血酶是一种损伤处血管内皮细胞产生的多功能酶，是参与凝血过程各个环节反应的关键酶。它将纤维蛋白原转化为纤维蛋白，并和纤维蛋白交联形成血栓。它也能激活血小板引起血小板聚集和释放各种血小板因子。有报道局部凝血酶浓度大于1 0nmol时，即可与血小板结合并启动血小板活化 ，凝血酶也可作用于血管内皮细胞．成纤维细胞，吞噬细胞等引起增殖及释放各种因子。凝血酶也可作用于其它凝血因子，加速或加剧血液凝固。总之凝血酶在发挥止血作用的同时，还可能通过凝血酶受体激活参与炎症、增生、修复等一系到反应。

最近发现的凝血酶受体(thrombin receptor，TR)分子可能为凝血酶的作用及临床应用水蛭素治疗一系列疾病提供了一些合理的解释。TR为跨膜蛋白，由425个氨基酸残基组成，在胞外区N端存在一个受凝血酶切割的位点，位于41位与42个氨基酸之间 ，TRN末端被凝血酶切下的41个氨基酸被段是否参与血小板聚集、单核细胞趋化，是否是淋巴细胞，成纤维细胞，血管平滑肌细胞的促分裂原，是否参与血管内皮细胞台成前列腺素、血小板活化因子、纤维蛋白溶酶原激活抑制因子，以及是否参与血小板生长因子的台成释放等功能，目前尚都不清楚0。凝血酶切割TR产生一个新的N端序列，此序列与受体分子中目前尚不清楚的部位结合而充当一个原来受限制的蛋白配基，激活受体。在生理范围内，受体被切割的速率和凝血酶的浓度成正比。

这样通过应用适量水蛭素降低凝血酶浓度而达到控制TR被切割的目的，继而达到控制TR被激活产生的一系列反应。TR活化后进一步激活磷酸肌醇介导的酶产生脂溶性及水溶性的二级信号分子，经过G蛋白与磷脂酶C偶联，导致细胞磷酸肌醇水解，引起细胞活化和增殖。在内皮细胞可能不经过此途径，可能经过蛋白酪氨酸激酶途径，激活MAPK，MAPK在许多不同的信号转导途径中充当共同的信号转导成份，对细胞周期调控、细胞生长、增殖、分化具有重要作用。TR还可能影响肌动蛋白细胞骨架系统的形成及解聚，使TR介导终末细胞生殖调节能力更加精细。

TR的灭活，目前人们知之甚少。参考其它受体家族成员的灭活形成，主要有磷酸化、受体内在化及受体分子降解。TR活化后，G蛋白偶联受体激酶致受体分子胞内为上丝氨酸及苏氨酸残基磷酸化而灭活。受体内段化是受体被膜被包裹而向胞内迁移，大部分被溶酶体酶降解而灭活。随着TR的灭活，TR的再次活化可能需要经历一定时间，如血小板。但内皮细胞及成纤维细胞因胞内高尔基体上贮存了备用的TR，可因表面受体活化而向表面迁移而使再次活化不受影响口 。TR具有显著的介导血小板受凝血酶刺激而活化的作用。受体活化引起血小板的分泌及聚集。TR的激活可在许多细胞引起有丝分裂，也能使许多细胞以自分泌的方式产生多种体液或细胞因子，参与各种生理或病理过程。虽然某些类型细胞其激活尚需一定的其它细胞因子协同，但大量证据表明，单独凝血酶即可引发全面的细胞反应。最近在人动脉粥样硬化区，不知来源的间质样细胞及吞噬细胞中发现TR呈高水平表达，而正常动脉壁及内皮细胞上的表达量很低 ，使人们相信在介导凝血酶依赖的血小板激活，动脉血栓形成及抗凝血酶治疗对发作性心绞痛有显著疗效都提示，TR活化在许多事件中都有重要作用。总之由于TR的发现，对凝血酶的作用机制有了更进一步了解。而水蛭素由于对凝血酶作用高的选择性和特异性，对凝血酶高的亲合力。其作用TR上游反应物的特异性抑制剂，其和凝血酶成正比例的结合，而TR的激活和凝血酶浓度正相关。这些都为恰当应用水蛭素而抑制TR活化提供了理论基础，深人进行TR研究，必将为水蛭素更广泛的应用开辟新的前景。